La surveillance des nouveaux cas d’ESB (Encéphalopathie spongiforme Bovine) a récemment permis de mettre en évidence une nouvelle forme de prion. L’analyse nécropsique des lésions cérébrales de 2 vaches italiennes dont la maladie s’était déclarée tardivement a intrigué les chercheurs du fait de la présence de plaques amyloïdes particulières et de la distribution atypiques des accumulations de prions. En effet, contrairement aux résultats classiquement observés dans l’ESB (prion PrPsc), aucun dépôt de prion n’a été retrouvé dans le noyau dorsal du nerf vague. De plus les plaques étaient immunopositives pour le prion retrouvé dans la forme sporadique de la maladie de Creutzfeld-Jacob. Cette caractéristique a conduit les auteurs à étudier la structure moléculaire de ce prion sous 3 aspects différents : le poids moléculaire des fragments obtenus après traitement protéolytique, le degré de glycosylation et le profil de distribution des dépôts. Alors que de nombreuses études épidémiologiques ont permis de montrer qu’une même souche de prion était responsable de l’ESB ou du nouveau variant de la maladie de Creutzfeld-Jacob (nvMCJ) chez l’homme, le prion retrouvé dans le cerveau de ces 2 vaches semble très proche de celui retrouvé chez les patients souffrant de la forme sporadique de la MCJ (sMCJ). En plus des caractéristiques de distribution déjà décrites, il est en effet moins glycosylé et donne des fragments plus petits après protéolyse. Des expériences complémentaires (inoculation à la souris) sont indispensables pour affirmer cette similitude. Néanmoins, il est désormais possible de sortir cette entité du cadre nosologique de l’ESB du fait des différences nettes entre les agents infectieux. Les chercheurs italiens proposent que la pathologie dont souffrait les 2 vaches soient nommée BASE (« Bovine Amyloidotic Spongiform Encephalopathy ») et recommandent une surveillance épidémiologique accrue pour recenser les nouveaux cas éventuels en les différenciant des cas d’ESB classiques.
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